Lackas

Från Wikipedia

Lackas (EC 1.10.3.2) är ett kopparjoninnehållande redoxenzym som syntetiseras bland annat av vednedbrytande svampar och insekter. Det innehåller i regel fyra kopparjoner som under den katalytiska cykeln alternerar mellan Cu(I) och Cu(II). Lackas oxiderar en mängd olika fenoliska substrat och utför en-elektronoxidationer, vilket leder till tvärbindning. Till exempel spelar lackaser en roll i bildandet av lignin genom att främja den oxidativa kopplingen av monolignoler, en familj av naturligt förekommande fenoler.[1] Andra lackaser, som de som produceras av svampen Pleurotus ostreatus, spelar en roll i nedbrytningen av lignin och kan därför klassas som ligninmodifierande enzymer.[2] Andra lackaser som produceras av svampar kan underlätta biosyntesen av melaninpigment.[3] Lackaser katalyserar ringklyvning av aromatiska föreningar.[4]

Lackas studerades först av Hikorokuro Yoshida 1883 och sedan av Gabriel Bertrand[5] 1894[6] i saften från det japanska lackträdet där det hjälper till att bilda lack, därav namnet lackas.

Aktiv plats[redigera | redigera wikitext]

Trikopparplatsen finns i många lackaser; observera att varje kopparcentrum är bundet till histidinernas imidazol-sidokedjor (färgkod: koppar är brun, kväve är blått).

Den aktiva platsen består av fyra kopparcentra, som antar strukturer klassificerade som typ I, typ II och typ III. En trikopparuppsättning innehåller koppar av typ II och III (se figur). Det är detta centrum som binder O2 och reducerar det till vatten. Varje Cu(I,II)-par levererar en elektron som krävs för denna omvandling. Koppar av typ I binder inte O2, utan fungerar enbart som ett elektronöverföringsställe. Kopparcentret av typ I består av en enkel kopparatom som är ligerad till minst två histidinrester och en enda cysteinrest, men i vissa lackaser som produceras av vissa växter och bakterier innehåller kopparcentret typ I ytterligare en metioninligand. Kopparcentret av typ III består av två kopparatomer som var och en har tre histidinligander och är kopplade till varandra via en hydroxidöverbryggande ligand. Det slutliga kopparcentret är kopparcentret av typ II, som har två histidinligander och en hydroxidligand. Typ II tillsammans med typ III kopparcentrum bildar trikopparuppsättningen, där disyrereduktion sker.[7] Koppar av typ III kan ersättas med Hg(II), vilket orsakar en minskning av lackasaktiviteten.[1] Cyanid tar bort all koppar från enzymet, och återinbäddning med koppar typ I och typ II har visat sig vara omöjlig. Koppar av typ III kan emellertid återinbäddas i enzymet. En mängd andra anjoner hämmar lackas.[8]

Lackaser påverkar syrereduktionsreaktionen vid låga överpotentialer. Enzymet har undersökts som katod i enzymatiska biobränsleceller.[9] De kan paras ihop med en elektronmediator för att underlätta elektronöverföring till en solid elektrodtråd.[10] Lackaser är några av de få oxidoreduktaser som kommersialiseras som industriella katalysatorer.

Aktivitet i vetedeg[redigera | redigera wikitext]

Lackaser har potential att tvärbinda livsmedelspolymerer som proteiner och icke-stärkelsepolysackarider i deg. I icke-stärkelsepolysackarider, som arabinoxylaner (AX), katalyserar lackas den oxidativa gelningen av feruloylerade arabinoxylaner genom dimerisering av deras ferulsyraestrar.[11] Dessa tvärbindningar har visat sig avsevärt öka det maximala motståndet och minska töjbarheten hos degen. Resistensen ökade på grund av tvärbindningen av AX via ferulsyra och resulterade i ett starkt AX- och glutennätverk. Även om lackas är känt för att tvärbinda AX, fann man under mikroskop att lackaset också verkade på mjölproteinerna. Oxidation av ferulsyran på AX för att bilda ferulsyraradikaler ökade oxidationshastigheten för fria SH-grupper på glutenproteinerna och påverkade därmed bildandet av SS-bindningar mellan glutenpolymerer.[12] Lackas kan också oxidera peptidbundet tyrosin, men mycket dåligt.[12] På grund av den ökade styrkan hos degen visade den oregelbunden bubbelbildning under jäsningen. Detta var ett resultat av att gasen (koldioxid) fastnade i skorpan så att den inte kunde diffundera ut (som den skulle ha gjort normalt) och orsakade onormal porstorlek.[11] Motstånd och töjbarhet var en funktion av doseringen, men vid mycket hög dosering visade degen motsägelsefulla resultat: maximalt motstånd minskade drastiskt. Den höga dosen kan ha orsakat extrema förändringar i degens struktur, vilket resulterat i ofullständig glutenbildning. Ett annat skäl är att det kan efterlikna överblandning, vilket orsakar negativa effekter på glutenstrukturen. Lackasbehandlad deg hade låg stabilitet under långvarig lagring. Degen blev mjukare och detta är relaterat till lackasförmedling. Den lackasmedierade radikalmekanismen skapar sekundära reaktioner av FA-härledda radikaler som resulterar i brytning av kovalenta bindningar i AX och försvagning av AX-gelen.[11]

Bioteknik[redigera | redigera wikitext]

Lackasernas förmåga att bryta ned olika aromatiska polymerer har lett till forskning om deras potential för biosanering och andra industriella tillämpningar. Lackaser har använts i produktionen av viner [13] och inom livsmedelsindustrin.[14][15] Studier som använder svamp- och bakterielackaser för att bryta ned nya föroreningar har också utförts.[16][17] I synnerhet har det visats att lackaser kan användas för att katalysera nedbrytning och avgiftning av ett stort antal aromatiska föroreningar,[18] som azofärgämnen,[19][20] bisfenol A[21] och läkemedel.[22] Transgena växter vars rötter utsöndrar det skulle också kunna användas på samma sätt.[23][24]

Referenser[redigera | redigera wikitext]

Den här artikeln är helt eller delvis baserad på material från engelskspråkiga Wikipedia, Laccase, 2 december 2022.

Noter[redigera | redigera wikitext]

  1. ^ [a b] ”Multicopper Oxidases and Oxygenases”. Chemical Reviews 96 (7): sid. 2563–2606. November 1996. doi:10.1021/cr950046o. PMID 11848837. 
  2. ^ Cohen R, Persky L, Hadar Y (April 2002). "Biotechnological applications and potential of wood-degrading mushrooms of the genus Pleurotus". Applied Microbiology and Biotechnology. 58 (5): 582–594. doi:10.1007/s00253-002-0930-y. PMID 11956739. S2CID 45444911.
  3. ^ Lee D, Jang EH, Lee M, Kim SW, Lee Y, Lee KT, Bahn YS (October 2019). "Unraveling Melanin Biosynthesis and Signaling Networks in Cryptococcus neoformans". mBio. 10 (5): e02267-19. doi:10.1128/mBio.02267-19. PMC 6775464. PMID 31575776.
  4. ^ ”Laccases: structure, reactions, distribution”. Micron 35 (1–2): sid. 93–96. 2004. doi:10.1016/j.micron.2003.10.029. PMID 15036303. 
  5. ^ ”Gabriel Bertrand on isimabomba” (på franska). http://isimabomba.free.fr/biographies/chimistes/bertrand.htm. 
  6. ^ Science and civilisation in China: Chemistry and chemical. "5". 1980-09-25. Sid. 209. ISBN 9780521085731. https://books.google.com/books?id=xrNDwP0pS8sC&pg=PA209. 
  7. ^ Jones SM, Solomon EI (March 2015). "Electron transfer and reaction mechanism of laccases". Cellular and Molecular Life Sciences. 72 (5): 869–883. doi:10.1007/s00018-014-1826-6. PMC 4323859. PMID 25572295.
  8. ^ ”Laccases: Biological functions, molecular structure and industrial applications.”. Industrial Enzymes. Springer. 2007. Sid. 461–476. doi:10.1007/1-4020-5377-0_26. ISBN 978-1-4020-5376-4. 
  9. ^ ”Direct, Electrocatalytic Oxygen Reduction by Laccase on Anthracene-2-methanethiol Modified Gold”. The Journal of Physical Chemistry Letters 1 (15): sid. 2251–2254. August 2010. doi:10.1021/jz100745s. PMID 20847902. 
  10. ^ Wheeldon IR, Gallaway JW, Barton SC, Banta S (October 2008). "Bioelectrocatalytic hydrogels from electron-conducting metallopolypeptides coassembled with bifunctional enzymatic building blocks". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 105 (40): 15275–15280. Bibcode:2008PNAS..10515275W. doi:10.1073/pnas.0805249105. PMC 2563127. PMID 18824691.
  11. ^ [a b c] Tyrosinase and laccase as novel crosslinking tools for food biopolymers.. VTT Technical Research Centre of Finland. October 2008. ISBN 978-951-38-7118-5. https://aaltodoc.aalto.fi/handle/123456789/3018. 
  12. ^ [a b] ”Elucidating the mechanism of laccase and tyrosinase in wheat bread making”. Journal of Agricultural and Food Chemistry 55 (15): sid. 6357–6365. July 2007. doi:10.1021/jf0703349. PMID 17602567. 
  13. ^ ”Phenols Removal in Musts: Strategy for Wine Stabilization by Laccase”. J. Mol. Catal. B: Enzym. 45 (3): sid. 102–107. 2007. doi:10.1016/j.molcatb.2006.12.004. 
  14. ^ ”Laccases in Food Industry: Bioprocessing, Potential Industrial and Biotechnological Applications”. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology 8 (8): sid. 222. 2020. doi:10.3389/fbioe.2020.00222. PMID 32266246. 
  15. ^ ”Uses of laccases in the food industry”. Enzyme Research 2010: sid. 918761. September 2010. doi:10.4061/2010/918761. PMID 21048873. 
  16. ^ Wang X, Yao B, Su X (October 2018). "Linking Enzymatic Oxidative Degradation of Lignin to Organics Detoxification". International Journal of Molecular Sciences. 19 (11): 3373. doi:10.3390/ijms19113373. PMC 6274955. PMID 30373305.
  17. ^ ”Laccases to take on the challenge of emerging organic contaminants in wastewater”. Applied Microbiology and Biotechnology 98 (24): sid. 9931–9952. December 2014. doi:10.1007/s00253-014-6177-6. PMID 25359481. http://doc.rero.ch/record/326346/files/253_2014_Article_6177.pdf. 
  18. ^ ”Novel thermophilic bacterial laccase for the degradation of aromatic organic pollutants”. Front. Chem. 9: sid. 711345. 2021. doi:10.3389/fchem.2021.711345. PMID 34746090. Bibcode: 2021FrCh....9..880S. 
  19. ^ ”Biochemical Characterization of a Novel Bacterial Laccase and Improvement of Its Efficiency by Directed Evolution on Dye Degradation”. Frontiers in Microbiology 12: sid. 633004. 2021. doi:10.3389/fmicb.2021.633004. PMID 34054745. 
  20. ^ ”Characterisation and optimisation of a novel laccase from Sulfitobacter indolifex for the decolourisation of organic dyes”. International Journal of Biological Macromolecules 190: sid. 574–584. November 2021. doi:10.1016/j.ijbiomac.2021.09.003. PMID 34506861. 
  21. ^ ”A promising laccase immobilization approach for Bisphenol A removal from aqueous solutions”. Bioresource Technology 271: sid. 360–367. January 2019. doi:10.1016/j.biortech.2018.09.129. PMID 30293031. 
  22. ^ ”Degradation of Pharmaceuticals and Personal Care Products by White-Rot Fungi—a Critical Review”. Current Pollution Reports 3 (2): sid. 88–103. 2017. doi:10.1007/s40726-017-0049-5. https://ro.uow.edu.au/eispapers/6332. 
  23. ^ Singh Arora, Daljit; Kumar Sharma, Rakesh (2009-06-10). ”Ligninolytic Fungal Laccases and Their Biotechnological Applications”. Applied Biochemistry and Biotechnology (Springer) 160 (6): sid. 1760–1788. doi:10.1007/s12010-009-8676-y. ISSN 0273-2289. PMID 19513857. 
  24. ^ Tschofen, Marc; Knopp, Dietmar; Hood, Elizabeth; Stöger, Eva (2016-06-12). ”Plant Molecular Farming: Much More than Medicines”. Annual Review of Analytical Chemistry (Annual Reviews) 9 (1): sid. 271–294. doi:10.1146/annurev-anchem-071015-041706. ISSN 1936-1327. PMID 27049632. Bibcode: 2016ARAC....9..271T. 

Externa länkar[redigera | redigera wikitext]

Hämtad från ”https://sv.wikipedia.org/w/index.php?title=Lackas&oldid=52084147”